Lucía Chemes - Martes 17 de Mayo 11:00 hs

Estudio de proteínas intrínsecamente desordenadas: función en patógenos virales y posibles aplicaciones biotecnológicas

Las proteínas y intrínsecamente desordenadas (IDPs) conforman hasta un 30% de los proteomas eucariotas, y son muy abundantes en virus. En este seminario, presentaré estudios estructura-función de dos IDPs virales. El análisis de estas proteínas reveló la abundancia de micro-elementos funcionales denominados “motivos lineales” que median interacciones proteína-proteína, modificación post-traduccional, o señalización sub-celular. Estudiamos las interacciones de IDPs virales con proteínas celulares utilizando técnicas de análisis termodinámico y cinético, permitiendo caracterizar el mecanismo de formación de complejo y disectar el aporte de los motivos lineales al mismo. Encontramos que estos micro-elementos aportan la mayoría de la energía libre de unión, permitiendo adicionar funciones de manera modular a una proteína. Análisis estructurales utilizando resonancia magnética nuclear, dicroísmo circular y dispersión de luz, revelan la alta plasticidad estructural de las IDPs, y en particular de las regiones conteniendo motivos lineales. La caracterización de estos elementos provee bases para el desarrollo de terapias dirigidas a bloquear estas interacciones, un campo de creciente interés tecnológico. También discutiré propiedades físico químicas distintivas de las IDPs, y de otras proteínas en estudio con propiedades ópticas, que pueden ser de interés bio- y nanotecnológico.